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    Michele CARAGLIA

    Insegnamento di AFP BIOCHIMICA

    Corso di laurea magistrale a ciclo unico in MEDICINA E CHIRURGIA (Sede di Caserta)

    Italiano

    Lingua di insegnamento

    ITALIANO

    Contenuti

    Questo corso fornisce una panoramica e una discussione approfondita di
    alcuni selezionati aspetti della biochimica orientata alla medicina,
    mettendo in relazione le interazioni molecolari con i loro effetti
    sull'organismo nel suo insieme e su vari organi e tessuti, in particolare in
    relazione ai meccanismi della malattia.

    Testi di riferimento

    • Appunti dal corso
    Testi consigliati
    • Iprincipi di biochimica di Lehninger - Nelson,Cox
    • Biochimica con aspetti clinico-farmaceutici - Deviin
    • Biochimica medica. Strutturale, metabolica e funzionale - di Tettamanti
    • Biochimica generale. Con elementi di biologia molecolare - di Salvatore

    Obiettivi formativi

    L'obiettivo formativo di questo modulo di insegnamento è quello
    introdurre approfondimenti su nuovi e specifici aspetti della conoscenza
    dei processi biochimici studiati a livello cellulare, di tessuto ed organo e
    sistemico.

    Prerequisiti

    Gli studenti devono aver acquisito una solida esperienza in Chimica e
    Propedeutica Biochimica, Biologia e Biologia Molecolare, e Fisica.
    L'accesso all'esame è regolato da propedeuticità come stabilito dal
    Consiglio del Corso di laurea

    Metodologie didattiche

    Seminari con presentazioni di power point

    Metodi di valutazione

    Esame scritto e orale

    Programma del corso

    • Proteine. Le molteplici funzioni biologiche delle proteine. Cenni sui
    peptidi con attività biologica. Livelli di organizzazione strutturale delle
    proteine. Struttura primaria. Struttura secondaria. Struttura terziaria.
    Struttura quaternaria. Proteine fibrose e proteine globulari. Motivi della
    diversità strutturale delle proteine; livelli strutturali nelle proteine:
    legame peptidico e struttura primaria; struttura secondaria: alfa elica;
    beta turns o girate; strutture supersecondarie. Proteine fibrose e
    globulari: differenze funzionali e strutturali; esempi; la cheratina;
    l’elastina; collagene e suoi cross-links; proteine globulari.
    • Proteine Intrinsecamente disordinate (IUP): basi fisiche delle proteine
    intrinsecamente disordinate; classificazione; alcuni esempi; loro ruolo e
    distribuzione negli eucarioti; significato di proteina IUP; significato
    metabolico delle proteine IUP; relazioni disordine intrinseco/funzione;
    effetti funzionali delle modiche post-traduzionali su queste proteine:
    riconoscimento e regolazione.
    • Cenni su malattie dovute ad alterazione strutturale delle proteine.
    • Proteine trasportatrici di ossigeno: mioglobina (Mb) ed emoglobina
    (Hb); livelli strutturali; l’eme; curve di ossigenazione Mb e Hb; struttura
    quaternaria Hb; il 2,3-bisfosfoglicerato; effetti allosterici; ontogenesi di
    Hb; effetto Bohr; glicosilazione non enzimatica dell’Hb. Anemie:
    definizione e classificazione. Le principali emglobinopatie.
    • Il collageno: composizione amminoacidica e struttura a tripla elica del
    tropocollageno. Tappe di sintesi e maturazionne del collageno. Le
    principali collagenopatie.
    • Gli enzimi: catalisi enzimatica. energia di attivazione e azione dei
    catalizzatori. sito attivo e complesso enzima-substrato. Adattamento
    indotto. Stereo specificità del substrato; teoria dello stato di transizione;
    aspetti energetici; complessi multienzimatici; classificazione; coenzima;
    cofattori; effetto dell’ambiente sull’enzima; enzimi in medicina. effetto
    del pH e della temperatura sulla catalisi enzimatica. Isoenzimi; loro
    significato in Biochimica sistematica; implicazioni biochimico-cliniche.
    • Cinetica enzimatica: equazione cinetica e costante di velocità;
    equazione di Michaelis e Menten; grafici e parametri dell’equazione, loro
    significato funzionale; determinazione dei parametri cinetici; grafici di
    Lineweaver-Burk; inibizione enzimatica, reversibile ed irreversibile; effetti
    cinetici degli inibitori; inibizione competitiva e sua cinetica, parametri
    cinetici e loro significato. Esempi d’inibizione competitiva; inibitori
    acompetitivi ed incompetitivi, loro cinetiche e significato dei parametri
    cinetici.
    • Regolazione enzimatica: definizione e significato funzionale.
    Regolazione covalente, reversibile (fosforilazione, metilazione,
    acetilazione, adenilazione) e irreversibile (zimogeni e proteolisi limitata);
    vie metaboliche o catene di enzimi: regolazione a feedback. Concetto di
    tappa limitante ed enzima regolatore. Allosterismo: effettori allosterici e
    cooperatività; enzimi con siti multipli cooperativi e non-cooperativi;
    modello di enzima allosterico monometrico e multimerico; omoallosteria
    ed eteroallosterismo, cinetiche; modello sequenziale ed a simmetria
    concertata; esempi. Proteine ed enzimi inducibili e costitutivamente
    espressi. Ruolo della regolazione genica nell’espressione di enzimi
    inducibili.
    • Carboidrati: classificazione e proprietà funzionali; carboidrati semplici e
    complessi, proiezioni di Fisher; centri chirali; serie stereochimiche dei
    carboidrati; enantiomeri; importanti monosaccaridi; ciclizzazione
    intramolecolare; formule cicliche dei carboidrati; galattosemia; formule
    furaniche e piraniche; oligosaccaridi; legame glicosidico; lattasi e suo
    deficit; polisaccaridi; amido, glicogeno e cellulosa; digestione zuccheri;
    indice glicemico; assorbimento fruttosio; mucopolisaccaridi;
    glicoproteine.
    • Lipidi. Funzioni biologiche, organizzazione strutturale, nomenclatura e
    classificazione. Acidi grassi saturi, monoinsaturi e polinsaturi; importanza
    dei doppi legami coniugati; flessibilità; abbondanza in natura; stato fisico;
    gli acidi grassi essenziali; composizione in lipidi di alimenti; triacilgliceroli;
    lipidi complessi; glicerolipidi; glicerofosfolipidi; fosfolipidi; fosfolipasi;
    sfingolipidi; cere; terpeni; carotenoidi; terpeni nelle vitamine; steroidi;
    aspetti clinici dei lipidi; lipidi e membrane.
    • Vitamine: significato funzionale, vitamine liposolubili ed idrosolubili;
    provitamine, fabbisogno, ipovitaminosi ed ipervitaminosi, vitamine
    sintetiche, vie e meccanismi di assorbimento; singole vitamine
    idrosolubili e liposolubili, formula, funzione, meccanismo di azione,
    significato clinico.
    • Ormoni: cenni di struttura, classificazione e biosintesi. Ormoni e
    recettori. Ormoni pancreatici e surrenalici, loro effetti sul controllo dei
    glucidi; loro meccanismi di azione e controllo; effetti fisiologici; i secondi
    messaggeri intracellulari; insulina, glucagone, adrenalina e loro
    meccanismi specifici; effetti dell’insulina, trasporto del glucosio.

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